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<!DOCTYPE html>

<title>Glycogenphosphorylase</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Glycogenphosphorylase</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Glycogenphosphorylase

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">842/846/841 Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundär-</a> bis <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Dimer mit zwei Homodimeren

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Koenzym" class="mw-redirect" title="Koenzym">Kofaktor</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Pyridoxalphosphat

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Isoform" title="Isoform">Isoformen</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Brain, Liver, Muscle

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td>Gen-Name(n)

</td>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=2.4.1.1">2.4.1.1</a>, <a href="Glycosyltransferase" class="mw-redirect" title="Glycosyltransferase">Glycosyltransferase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Abspaltung und Übertragung eines Glucoserests auf Phosphat

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">(1,4-α-<small>D</small>-Glucosyl)<sub>n</sub> + Phosphat

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">(1,4-α-<small>D</small>-Glucosyl)<sub>n-1</sub> + α-<small>D</small>-Glucose-1-Phosphat

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Lebewesen

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>Die <b>Glycogenphosphorylase (PYG)</b> (genauer: <b>1,4-α-<small>D</small>-Glucan-Phosphat-α-<small>D</small>-Glucosyltransferase</b>) ist ein <a href="Cytosol" title="Cytosol">cytosolisches</a> <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a> des <a href="Glykogen" title="Glykogen">Glykogenstoffwechsels</a>, welches die phosphorolytische Spaltung des Glycogens in <a href="Glucose-1-phosphat" title="Glucose-1-phosphat">Glucose-1-phosphat</a> katalysiert. Es kommt in den Unterformen <b>PYGB</b> (<a href="Gehirn" title="Gehirn">Gehirn</a>, <a href="Herz" title="Herz">Herz</a>), <b>PYGM</b> (<a href="Muskel" class="mw-redirect" title="Muskel">Muskel</a>) und <b>PYGL</b> (<a href="Leber" title="Leber">Leber</a>) vor.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Hintergrund">Hintergrund</h2></div>

<p>Der <a href="Zucker" title="Zucker">Zucker</a> <a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a> ist ein zentrales Molekül im <a href="Energiestoffwechsel" title="Energiestoffwechsel">Energiestoffwechsel</a> und biosynthetischer Vorläufer einer großen Zahl biologisch wichtiger Verbindungen, darunter nicht essentielle <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäuren</a>, <a href="Fetts%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Fettsäure">Fettsäuren</a> u. a. <a href="Glykogen" title="Glykogen">Glykogen</a> ist ein <a href="Polymer" title="Polymer">Polymer</a> aus Glucose-Einheiten und dient dem tierischen Organismus als Speicherform der Glucose ähnlich der <a href="St%C3%A4rke" title="Stärke">Stärke</a> in Pflanzen. Zur Mobilisierung der Glucose aus dem Speichermolekül Glycogen wird die <a href="Katalyse" title="Katalyse">katalytische Aktivität</a> der Glycogenphosphorylase benötigt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Struktur_und_Eigenschaften">Struktur und Eigenschaften</h2></div>

<p>Die Glycogenphosphorylase ist ein Homodimer mit einer Monomermasse von 97 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">kDa</a> (Mensch). Es gibt drei Isoformen, die Gehirn- (BB), Muskel- (MM) und Leber- (LL) Glycogenphosphorylase. Alle <a href="Isoenzym" title="Isoenzym">Isoenzyme</a> benötigen für ihre Aktivität <a href="Pyridoxalphosphat" title="Pyridoxalphosphat">Pyridoxalphosphat</a>. Die <a href="Enzymkinetik" title="Enzymkinetik">K<sub>M</sub>-Werte</a> für Glycogen liegen im oberen μM- bis unteren mM-Bereich. Die Glycogenphosphorylase wird durch Glucose inhibiert sowie durch AMP aktiviert, wobei die Ausprägung der Effektorwirkung von der Isoform abhängig ist. Die spezifische Aktivität liegt im Bereich von einigen zehn U/mg <a href="Protein" title="Protein">Protein</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Genetische_Erkrankungen">Genetische Erkrankungen</h2></div>

<p><a href="Gendefekt" class="mw-redirect" title="Gendefekt">Gendefekte</a> der Muskelisoform der Glycogenphosphorylase führen zur <a href="McArdle-Krankheit" class="mw-redirect" title="McArdle-Krankheit">McArdle-Krankheit</a>. Mutationen in der Leber-Isoform können zu <a href="Morbus_Hers" title="Morbus Hers">Morbus Hers</a> führen. Für die Gehirn-Isoform ist keine entsprechende Erkrankung bekannt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Glycogenphosphorylase_BB">Glycogenphosphorylase BB</h2></div>

<p>Die <i>Glykogenphophorylase BB (GPBB)</i>, ist eine der Isoformen der Glykogenphosphorylase und wird in der medizinischen Diagnostik verwendet.

</p><p>Die Glykogenphosphorylase BB kommt im <a href="Gehirn" title="Gehirn">Gehirn</a> und in hoher Konzentration in der <a href="Herzmuskulatur" class="mw-redirect" title="Herzmuskulatur">Herzmuskulatur</a> vor. Bei <a href="Isch%C3%A4mie" title="Ischämie">Ischämie</a> entsteht durch Aktivierung der GPBB ein verstärkter <a href="Glykogenabbau" class="mw-redirect" title="Glykogenabbau">Glykogenabbau</a>. Das freigesetzte GPBB gelangt innerhalb kurzer Zeit in den <a href="Blutkreislauf" title="Blutkreislauf">Blutkreislauf</a>. Dadurch kommt GPBB als <a href="Biomarker_(Medizin)" title="Biomarker (Medizin)">Biomarker</a> (speziell als früher „Herzinfarktmarker“) bei der <a href="Labordiagnostik" title="Labordiagnostik">Labordiagnostik</a> des <a href="Herzinfarkt" title="Herzinfarkt">Herzinfarkts</a> in Frage.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Berg/Tymoczko/Stryer: <i>Biochemie</i>. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2003, ISBN 3-8274-1303-6</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wikibooks"></span></span></div><b><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Phosphorylase" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: Phosphorylase">Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Phosphorylase</a></b> – Lern- und Lehrmaterialien</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=2.4.1.1">Brenda-Eintrag (<i>The Comprehensive Enzyme Information System</i>)</a></li></ul>

<p><br>

</p>

<td>Dieser Text basiert ganz oder teilweise auf dem Eintrag <i><a rel="nofollow" class="external text" href="http://flexikon.doccheck.com/de/GPBB">GPBB</a></i> im <i>Flexikon</i>, einem Wiki der Firma <a href="DocCheck" title="DocCheck">DocCheck</a>. Die Übernahme erfolgte am 27. Juli 2010 unter der damals gültigen <a href="GNU-Lizenz_f%C3%BCr_freie_Dokumentation" title="GNU-Lizenz für freie Dokumentation">GNU-Lizenz für freie Dokumentation</a>.

</td></tr></tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span></p></div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2025-02-19" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Glycogenphosphorylase&oldid=253478008">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

</div>

</div></div>

</div>

</main>

</div>

</body></html>